Урок вивчення нового матеріалу



Скачати 115,01 Kb.
Дата конвертації13.11.2018
Розмір115,01 Kb.
ТипУрок

Біо проф 10 клас урок 41

Тема: Ферменти: класифікація, властивості, механізм дії. Інгібітори ферментів. Використання ферментів. Лабораторна робота № 7. Роль ферментів у біо­хімічних реакціях. Практична робота № 7. Ви­вчення білкової природи ферментів. Властивості ферментів (вплив температури, рН, активаторів та інгібіторів на активність амілази слини).

Мета: сформувати в учнів поняття про ферменти.

Обладнання: підручник для 10 класу «Біологія», «Робочий зошит» до підручника для 10 класу, фотографії, схеми, малюн­ки, що дозволяють ілюструвати класифікацію, власти­вості та механізм дії ферментів.

Тип уроку: урок вивчення нового матеріалу

Хід уроку

І. Організаційний етап Актуалізація опорних знань і мотивація навчальної діяльності



Що станеться, якщо швидкості реакцій, які протікають в організмі, сповільняться?

ІІ Вивчення нового матеріалу



  • Розповідь учителя з елементами бесіди

  1. Класифікація, властивості та механізм дії ферментів.

Ферменти — це білкові молекули, що є біологічними каталізатора­ми. Вони наявні у всіх живих клітинах і сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферменти виступають у ролі ка­талізаторів майже у всіх біохімічних реакціях, що протікають у живих організмах.

Ферменти називають також ензимами (від латин, fermentum — заквас­ка, від грец. «єн» — всередині та «зіме» — дріжджі, закваска). Терміни «фермент» і «ензим» учені використовують як синоніми, однак наука про ферменти називається ензимологією, а не ферментологією.

Спочатку ферменти поділяли на дві групи: гідролази, що прискорюють гідролітичні реакції, та десмолази, що прискорюють реакції негідролітич- ного розпаду. Потім пробували розділити ферменти на класи за числом субстратів, що беруть участь у реакції. Згідно із цим, ферменти класифі­кували на три групи.

Каталізуючі перетворення двох субстратів одночасно в обох напрям­ках: А + В <-> С + Б.

Прискорювальні перетворення двох субстратів у прямій реакції й одно­го у зворотній: А + В <-» С.

Такі, що забезпечують каталітичну видозміну одного субстрату як у прямій, так і у зворотній реакції: А <-» В.

Одночасно розвивався напрямок, де в основу класифікації ферментів був покладений тип реакції, що підлягає каталітичному впливу. Поряд з ферментами, що прискорюють реакції гідролізу (гідролази), були вивче­ні ферменти, які беруть участь у реакціях перенесення атомів та атомних

груп (ферази), в ізомеризації (ізомерази), розщепленні (ліази), різних син­тезах (синтетази) тощо. Такий напрямок у класифікації ферментів виявив­ся найбільш плідним. За цим принципом у сучасній біохімії всі ферменти поділяють на класи.

До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, які каталізують реак­ції окиснення-відновлення. Окиснення протікає як процес віднімання атомів Н (електронів) від субстрату, а відновлення — як приєднання ато­мів Н (електронів) до акцептора. Якщо реакція протікає в анаеробних (без кисню) умовах, такий підклас оксидоредуктаз називають дегідрогеназами, а якщо реакція протікає в аеробних умовах (за наявності кисню), такий підклас називають оксидазами.

Трансферази прискорюють реакції перенесення функціональних груп і молекулярних залишків. До класу трансфераз входять ферменти, що при­скорюють реакції перенесення функціональних груп і молекулярних залиш­ків від однієї сполуки до іншої. Це один з найбільших класів: він нараховує близько 500 індивідуальних ферментів. Залежно від характеру груп, які переносяться, розрізняють фосфотрансферази, амінотрансферази, глікозил- трансферази, ацилтрансферази, трансферази, що переносять одновуглецеві залишки (метилтрансферази, формілтрансферази), тощо. Наприклад, амі­дази прискорюють гідроліз амідів кислот. Серед них важливу роль у біохі­мічних процесах в організмі відіграють уреаза, аспарагіназа та глутаміназа.

Гідролази прискорюють реакції гідролітичного розпаду ефірних, пеп- тидних, глікозидних та інших зв’язків у молекулах ліпідів, білків, вугле­водів, нуклеотидів. До гідролазів належать усі травні ферменти. Залежно від хімічної структури субстрату й характеру зв’язку, що розривається, гідролази поділяють на підкласи: естерази, фосфатази, глюкозидази, пеп- тидгідролази. Естерази прискорюють гідроліз складних ефірів (різних ліпі­дів) на спирт і кислоту. Фосфатази каталізують гідролітичне відщеплення фосфорної кислоти від нуклеотидів і фосфорних ефірів вуглеводів. Глюко­зидази прискорюють гідроліз складних вуглеводів. Пептидгідролази при­скорюють гідроліз пептидних зв’язків у молекулах білків і пептидів.

Ліази прискорюють негідролітичне відщеплення від субстратів певних груп атомів з утворенням подвійного зв’язку (або приєднують групи атомів за подвійним зв’язком).

Ізомерази прискорюють просторові або структурні перебудови в межах однієї молекули.

Лігази прискорюють реакції синтезу, поєднані з розпадом багатих на енергію зв’язків.

Кожний фермент забезпечує одну або кілька реакцій одного типу. Наприклад, жири в травному тракті, а також усередині клітини розще­плюються спеціальним ферментом — ліпазою, що не діє на полісахариди й білки. Фермент амілаза, що розщеплює крохмаль або глікоген, не діє на жири. Кожна молекула ферменту здатна здійснювати від кількох тисяч до кількох мільйонів операцій за хвилину. У ході цих операцій фермент не витрачається і не змінюється.

За хімічною будовою розрізняють прості ферменти, які складаються тільки з амінокислот, і складні ферменти, які мають небілкову частину.

Такою небілковою частиною можуть бути, наприклад, вітаміни, йони цин­ку, магнію, заліза.

У процесі каталізуючої реакції в контакт із субстратом вступає не вся молекула ферменту, а певна її ділянка, яку називають активним центром. Ця зона молекули не складається з послідовності амінокислот, а форму­ється при утворенні третинної

структури ферменту. Окремі ділянки аміно­кислот зближуються між собою, утворюючи певну конфігурацію активного центру. Будова активного центру відповідає поверхні субстрату, а залишки амінокислот цієї зони ферменту здатні вступати в хімічну взаємодію з пев­ними групами субстрату. Можна уявити, що активний центр ферменту збі­гається зі структурою субстрату, як замок і ключ.

Завдяки активному центру фермент може формувати із субстратом ко­роткочасний фермент-субстратний комплекс, що знижує енергію активації реакції. Саме це й сприяє тому, що реакція протікає набагато швидше.

Основна функція ферментів — прискорення швидкості протікання реакцій у десятки тисяч разів. Без ферментів процеси життєдіяльності не­можливі.

Основною властивістю ферментів є їхня здатність утворювати за допо­могою активного центру фермент-субстратний комплекс і прискорювати протікання реакції.

Однак є й інші важливі властивості ферментів:

  • усі ферменти — глобулярні білки;

  • вони прискорюють швидкість реакції, але самі в цій реакції не ви­трачаються;

  • ферменти високо специфічні: один фермент може каталізувати тіль­ки одну реакцію;

  • їхня наявність не впливає ні на властивості, ні на природу кінцевого продукту (або продуктів) реакції;

  • фермент завжди більший, ніж субстрат (або субстрати), з якими він взаємодіє;

  • фермент взаємодіє із субстратом за допомогою активного центру — спеціальної ділянки, що за формою відповідає субстрату;

  • дуже мала кількість ферменту викликає перетворення великих кіль­костей субстрату;

  • каталізуюча реакція зворотна;

  • активність ферментів залежить від pH середовища, температури, тис­ку та від концентрацій як субстрату, так і самого ферменту;

  • є речовини, які можуть впливати на фермент і сповільнювати швид­кість протікання реакції, такі речовини називають інгібіторами фер­ментів.

Існують дві гіпотези, які пояснюють, як діють ферменти. Одна з них називається гіпотезою «ключа й замка», а інша гіпотезою «руки й рука­вички».

Згідно з першою гіпотезою, субстрат — це «ключ», що точно підходить до «замка» — ферменту. Найважливішою частиною «замка» є активний центр. Саме з ним і зв’язується субстрат, оскільки форма субстрату відпові­дає формі активного центру. Утворюється фермент-субстратний комплекс.

Це активований стан, що веде до утворення продуктів реакції. Утворені продукти за формою вже не відповідають активному центру. Вони відо­кремлюються від нього (надходять у навколишнє середовище), після чого вільний активний центр може приймати нові молекули субстрату.

  1. Інгібітори ферментів.

Інгібітор ферментів — це природна або синтетична речовина, що при­гнічує активність ферментів або повністю припиняє їхню діяльність. Біль­шість інгібіторів ферментів діють зворотно, тобто не змінюють молекулу ферменту після своєї дисоціації. Однак існують також незворотні інгібіто­ри ферментів, які незворотно модифікують цільовий фермент.

Розрізняють конкурентне й неконкурентне інгібування. Так звані ана­логи субстрату мають властивості, подібні до властивостей субстрату цільо­вого ферменту. Вони зворотно блокують частину молекул ферменту, але не можуть далі перетворюватися на продукт. Оскільки субстрат та інгібітор конкурують за місце зв’язування на ферменті, цей тип гальмування на­зивають конкурентним.

Якщо інгібітор реагує з функціонально важливою групою ферменту, не перешкоджаючи зв’язуванню субстрату, таке інгібування називають не- конкурентним. Неконкурентні інгібітори діють, як правило, незворотно, оскільки вони модифікують функціональні групи цільового ферменту.

Інгібітори ферментів використовують для вивчення механізму дії фер­ментів, для лікування порушень обміну речовин, а також як пестициди.

  1. Використання ферментів.

Людина активно використовує ферменти в промисловості. Перший патент на використання ферментних препаратів у промислових цілях був отриманий ще в 1891 році. Ферменти давно застосовують у харчовій та кондитерській промисловості для отримання тих чи інших продуктів, у текстильній промисловості — для вибілювання та обробки пряжі й ба­вовняних ниток.

Ферменти можна використовувати, не витягуючи їх із живих організ­мів, приміром, безпосередньо в бактеріальних клітинах. Цей спосіб, влас­не, є основою будь-якого мікробіологічного виробництва.

Біохіміки думали про те, як використовувати чисті препарати фермен­тів для того, щоб позбутися побічних реакцій, які супроводжують життєді­яльність мікроорганізмів. Створення виробництв, у яких використовуються ферменти в чистому вигляді як реактиви, дуже вигідне. Але є принципова складність: багато ферментів після їхнього витягування з клітини дуже швидко інактивуються, руйнуються.

Учені знайшли шляхи розв’язання цієї проблеми. Для того щоб зро­бити ферменти стійкими, придатними для багаторазового, тривалого про­мислового використання, їх приєднують за допомогою міцних хімічних зв’язків до нерозчинних або розчинних носіїв. Унаслідок цього ферменти стають стійкими й можуть бути використані багаторазово.

Створення таких ферментів — заслуга інженерної ензимології, одного з нових напрямів біотехнології. Сьогодні за допомогою методів інженерної ензимології в промисловості отримують, наприклад, глюкозо-фруктозні сиропи, напівсинтетичні пеніциліни, дієтичне безлактозне молоко.

  • Орієнтовний текст конспекту учня

Конспект учня має включати визначення ферментів, короткий перелік їхніх властивостей та принцип дії.

Узагальнення, систематизація і контроль знань і вмінь учнів



  • Робота із зошитом

Під час узагальнення і систематизації знань слід провести лабораторну роботу № 7 «Роль ферментів у біохімічних реакціях» і практичну роботу № 7 «Визначення білкової природи ферментів. Властивості ферментів (вплив температури, рН, активаторів та інгібіторів на активність амілази слини») (ЗЛПР, с. 9, с. 47).

  • Запитання для повторення та обговорення

  • Як біологічна роль ферментів пов’язана з їхньою будовою? Чи змі­нюється фермент у ході реакції?

  • Яку роль відіграє фермент-субстратний комплекс?

  • Від яких факторів залежить активність ферментів?

  • Які проблеми розв’язує інженерна ензимологія?

  • Як ви думаєте, чому всі ферменти — глобулярні білки? Чи можуть, наприклад, вуглеводи виконувати каталітичні функції?

  • Одні ферменти найбільш активні в кислому середовищі, а інші — у лужному. Як ви це можете пояснити?

ІІІ Самостійна робота учнів

Домашнє завдання Вивчити відповідний параграф.


Каталог: Files -> downloads
downloads -> Інформаційне повідомлення «Факти про алкоголь та наслідки його вживання»
downloads -> «Шкідливість алкогольного впливу»
downloads -> «Сигарети, алкоголь, міфи та реальність»
downloads -> Урок тренінг. Мета: ознайомити учнів з небезпечними наслідками вживання алкоголю; вчити приймати свідомі рішення; розвивати особисту і громадянську
downloads -> Діяльність психологічної служби з профілактики і корекції алкоголізму та наркоманії серед неповнолітніх
downloads -> Про шкоду паління та алкоголізму
downloads -> Профілактика вживання алкоголю серед молоді
downloads -> Про шкідливість алкоголю і куріння
downloads -> Тема Алкоголь та здоровя
downloads -> Картка навчального закладу, що має статус експериментального навчального закладу


Поділіться з Вашими друзьями:


База даних захищена авторським правом ©medicua.org 2019
звернутися до адміністрації

    Головна сторінка